细胞分裂周期因子25A(CDC25A)作为CDC25家族中的重要成员,具有双特异性磷酸酶活性,可以催化激活细胞周期依赖性蛋白激酶(CDK),在细胞周期各期转换及有丝分裂过程中起重要作用,是细胞周期的重要调控因子。CDC25A的编码基因定位于染色体3p21上,具有癌基因功能,编码酪氨酸磷酸酶,过量的CDC25A可导致细胞生长失控从而引起细...
摘要ɔ 肺癌是目前全世界范围内发病率及病死率最高的恶性肿瘤,其中非小细胞肺癌占肺癌总数80%以上㊂C d c 25A 是C d c 25磷酸酶3种同源物之一,是一种双特异性蛋白激酶,也是最重要的细胞周期调节因子和凋亡因子㊂研究发现C d c 25A 在多种肿瘤中表达上调,发挥癌基因作用㊂C d c 25A 被认为是细胞...
在肿瘤的发生发展过程中细胞周期调控异常是重要机制之一.CDC25磷酸酶是细胞周期素依赖性激酶CDK激活因子家族,具有脱磷酸作用,在细胞周期调控和DNA损伤检验过程中起重要作用.人类CDC25家族包含CDC25A,CDC25B和CDC25C三个成员,其中CDC25A可通过将CDK2苏氨酸,酪氨酸残基抑制性磷酸化而活化CDK2,使其与相应的细胞周期...
1997. Repression of the CDK activator Cdc25A and cell-cycle arrest by cytokine TGF-b in cells lacking the CDK inhibitor p15. Nature 387:417±422.Iavarone, A.; Massague, J. Repression of the CDK activator Cdc25A and cell-cycle arrest by cytokine TGF-beta in cells lacking the CDK ...
【摘要】细胞分裂周期因子25A(CDC25A)作为CDC25家族中的重要成员,具有双特异性磷酸酶活性,可以催化激活细胞周期依赖性蛋白激酶(CDK),在细胞周期各期转换及有丝分裂过程中起重要作用,是细胞周期的重要调控因子.CDC25A的编码基因定位于染色体3p21上,具有癌基因功能,编码酪氨酸磷酸酶,过量的CDC25A可导致细胞生长失控从...
CDC25A/B/C are dual-specificity phosphatases and activate cyclin-dependent kinases (CDKs). Although CDC25C is not essential for either mitotic or meiotic cell cycle regulation, CDC25B is essential for CDK1 activation during resumption of meiosis. Cdc25a −/− mice are embryonic lethal and...
该研究发现细胞周期调节因子Cdc25A可通过去磷酸化糖酵解关键酶PKM2参与肿瘤细胞代谢调控。 Cdc25A (M-phase inducer phosphatase 1)在多种人类肿瘤细胞中高表达。以往研究报道其主要通过去磷酸化CDKs (Cyclin-dependent kinases)发挥促进细胞周期进展的作用。然而,Cdc25A是否存在其他底物,及该底物的去磷酸化参与何种...
Objective: To explore the protein-protein interactions between the cell division cyclin 25B(CDC25B) and Cyclin A and cyclin-dependent kinase 2(CDK2). Methods: The docking analysis of CDC25B and CDK2/Cyclin A was performed using the protein-protein docking algorithm ZDOCK embed in Discovery Stu...
学位论文作者:**涵日期:2014年03月20日摘要Cdc25A反义寡核苷酸对人食管鳞癌EC9706细胞增殖的影响硕士学位申请人:王姝涵推荐导师:**生教授张红新教授●～…,…●,、郑州大学基础医学院病理学教研室河南省肿瘤病理重点实验室河南郑州450052摘要背景与目的:我国是食管癌的高发国家,发病率和死亡率位于世界首位,河南省...
The cell division cycle 25 phosphatases CDC25A, B and C regulate cell cycle transitions by dephosphorylating residues in the conserved glycine-rich loop of CDKs to activate their activity. Here, we present the cryo-EM structure of CDK2-cyclin A in comple